Ферменти
—
це білки, кожний з яких здатний вибірково каталізувати певну біохімічну реакцію. Каталітична активність
ферментів зумовлена особливостями їхньої структури, яка визначається переважно
порядком розміщення різних залишків амінокислот у молекулі. Робота ферменту
починається зі створення фермент-субстратного комплексу, який є нестабільним і
після здійснення реакції розпадається на фермент і продукт реакції. Із субстратом
зв'язується не весь фермент, а лише його певна ділянка — активний центр,
утворений залишками амінокислот, які
розташовані в просторі певним чином.
Ферменти мають також регуляторний
центр — ділянку, до якої може приєднуватися певна частина субстрату. Після
її приєднання змінюється конформація всієї молекули й розділення реакційних
груп в активному центрі, що змінює інтенсивність його. Деякі ферменти
утворюються в неактивній формі, а потім за необхідності вони активуються —
переважно іншими речовинами; їх та інші небілкові фактори регуляції ферментативної активності
називають кофакторами(так цинк(Zn) є кофактором для 154 ферментів, також
такі мікроелементи, як манган(Mn) та
купрум(Cu)).
Інколи
дуже важливу роль у ферментативних реакціях відіграють коферменти.
Ще на межі ХІХ-ХХ ст. було встановлено, що для нормального живлення крім солей, білків, жирів та вуглеводів, потрібні
ще особливі речовини, які Гопкінс назвав
додатковими харчовими факторами, а Функ у 1911 р. — вітамінами. Це відкриття
було стимулом для вивчення ролі цих речовин у процесі метаболізму, для
дослідження питання про те, чому вони є необхідними для одних організмів і
зовсім не потрібні іншим. Лише зараз твердо встановлено, що вітаміни необхідні всім живим
організмам, тому що вони активізують
ферменти в клітинах (значення вітамінів для організмів уперше встановив
російський лікар М. Лунін у 1880 р.).
Жива
клітина — це далека від рівноваги хімічна система, адже наближення системи до
рівноваги означає її розпад і смерть. Клітини багатоклітинного організму дуже
різноманітні за будовою та функціями., тому навіть у однієї й тієї самої
клітини швидкість синтезу білкових молекул може варіювати залежно від обставин
і потреб. Дані про механізми, що регулюють активність генів у клітині, було
вперше отримано під час вивчення регуляції синтезу саме ферментів у кишкової
палички (Е. соlі).
Окрім
генетичних механізмів, котрі змінюють функції клітин, контролюючи синтез
окремих ферментів, відомий ряд фізіологічних контролюючих систем, що
здійснюють пряме інгібітування шляхом зворотного зв'язку.
Інгібірування
саліцилатом дихальних ферментів
Інформаційна картка
Ферменти.
Ферме́нти або
ензи́ми — органічні каталізатори
білкової або РНК- природи, які каналізують
більшість хімічних реакцій в живих організмах.
1. Особливості будови.
- Ферменти можуть мати від одного до
кількох поліпептидних ланцюгів — субодиниць.
-
Кожен із ферментів має один або більше активних центрів, які визначають
специфічність хімічної реакції, що каталізується даним ферментом. Крім
активного центру деякі ферменти мають алостеричний центр, який регулює
роботу активного центру.
- Ферментативна реакція також може регулюватися іншими молекулами, як
білкової природи, так й іншими — активаторами (прискорення) та інгібіторами
(гальмування).
- Щоб каталізувати реакцію, фермент повинен зв'язатися з одним або
кількома субстратами. Білковий ланцюжок ферменту згортається таким чином, що на
поверхні глобули утворюється щілина або западина, до якої приєднуються молекули
субстрату. Ця область називається ділянкою (сайтом) зв'язування субстрата.
Зазвичай вона збігається з активним центром ферменту або знаходиться поблизу
від нього. Деякі ферменти містять також ділянки зв'язування кофакторів
або іонів металів.
-
Ферменти РНК-природи називаються рибозимами і вважаються первісною
формою ферментів, які були замінені білковими ферментами в процесі
еволюції. -
Ферменти зазвичай виявляють високу специфічність по відношенню до своїх
субстратів. Це досягається частковою комплементарністю форми, розподілу зарядів
і гідрофобних областей на молекулі субстрату і в ділянці зв'язування. Ферменти
демонструють високий рівень стереоспецифічності (просторової
специфічності), регіоселектівності (специфічності орієнтації) і хемоселектівності
(специфічності до хімічних груп).
Модель «ключ-замок»
|
- Деякі ферменти виконують каталітичну функцію
самі собою, без додаткових компонентів. Є ферменти, яким для здійснення
каталізу необхідні компоненти небілкової природи – кофактори, які можуть
бути як неорганічними (іони металів, залізо-сірчані кластери та інші), так і
органічними (флавін або гем). Органічні
кофактори, які постійно (назавжди) зв'язані з ферментом, називають також простетичними
групами. Кофактори органічної природи, що здатні відділятися від
ферменту, називають коферментами. Фермент, який вимагає наявності кофактора для
здійснення каталітичної активності, але не зв'язаний з ним, називається апоферментом.
Апофермент в комплексі з кофактором носить назву голофермент.
Наука про ферменти називається ензимологією.
2. Історія дослідження.
Термін «фермент» був
запропонований у 17 столітті хіміком ван Гельмонтом для опису механізмів
травлення. В 19 столітті Луї
Пастер, вивчаючи перетворення вуглеводів в етиловий спирт під дією
дріжджів, дійшов до висновку, що цей процес (бродіння) каталізується якоюсь
«життєвою силою», що знаходиться в дріжджових клітинах. Понад сто років тому
терміни «фермент» і «ензим» відображали різні погляди: Луї Пастера з одного
боку та Марселена Бертло і Юстуса Лібіха з іншого в теоретичній
суперечці про природу спиртового бродіння. Власне «ферментами» (від лат.
fermentum — «закваска») називали «організовані ферменти» (тобто саме живі
мікроорганізми), а термін «ензим», запропонований 1876 року В.
Кюне для «неорганізованих ферментів», що секретуються клітинами,
наприклад, шлунку (пепсин) або кишечника
(трипсин, амілаза). В 1897 році Едуард
Бюхнер опублікував роботу «Спиртове бродіння без дріжджових клітин», в
якій експериментально показав, що екстракт клітин дріжджів здійснює спиртове
бродіння так само, як і незруйновані дріжджові клітини( 1907 р.,
Нобелівська премія).
Ян Баптіста ван Гельмонт
|
Луї
Пастер
|
Юстус фон Лібіх
|
Едуард
Бюхнер
|
3. Класифікація ферментів.
За типом реакцій, що каталізують,
ферменти підрозділяються на 6 класів (
класифікація Міжнародного союзу біохімії
та молекулярної біології). Кожен клас містить підкласи, так що фермент
описується сукупністю чотирьох чисел, розділених крапками. Наприклад, пепсин
має код КФ 3.4.23.1. Перше число описує клас реакцій, що каталізує фермент:
|
клас
|
назва
|
що
каталізує
|
приклади
|
|
КФ1
|
Оксидоредуктази
|
окислення або відновлення
|
каталаза, алкогольдегідрогеназа
|
|
КФ2
|
Трансферази
|
перенесення хімічних груп з
однієї молекули субстрату на іншу
|
кінази
|
|
КФ3
|
Гідролази
|
гідроліз хімічних зв'язків
|
естерази, пепсин, трипсин,
амілаза
|
|
КФ4
|
Ліази
|
розрив хімічних зв'язків без
гідролізу з утворенням подвійного зв'язку в одному з продуктів.
|
декарбоксилази, дегідратази, аденілатциклази
|
|
КФ5
|
Ізомерази
|
структурні або геометричні зміни
в молекулі субстрату
|
Мутази, рацемази
|
|
КФ6
|
Лігази
|
утворення хімічних зв'язків між
субстратами за рахунок гідролізу АТФ.
|
ДНК-полімераза
|
Ферменти прискорюють як пряму, так
і зворотну реакції. Тим не менш напрямок реакції може залучати кілька
субстратів і бути таким, що зворотна реакція практично не відбувається.
Немає коментарів:
Дописати коментар