Білки. Матеріали для учнів 9 класу.

  

 

Білок: будова і функції. Властивості білків.

Білок: будова і функції. Властивості білків
Як відомо, білки — основа зародження життя на нашій планеті. З теорії Опаріна-Холдейна саме коацерватная крапля, що складається з молекул пептидів, стала основою зародження живого. Це і не викликає сумнівів, адже аналіз внутрішнього складу будь-якого представника біомаси показує, що ці речовини є у всьому: рослинах, тварин, мікроорганізми, гриби, віруси. Причому вони дуже різноманітні і макромолекулярны за природою.
Назв у цих структур чотири, всі вони є синонімами:

Білкові молекули
Їх кількість воістину незлічити. При цьому всі білкові молекули можна розділити на дві великі групи:

• прості — складаються лише з амінокислотних послідовностей, сполучених пептидними зв’язками;
• складні — будова і структура білка характеризуються додатковими протолитическими (простетичної) групами, які називаються ще кофакторами.

При цьому складні молекули також мають свою класифікацію.
Градація складних пептидів

1. Гликопротеиды — тісно пов’язані сполуки білка і вуглеводу. В структуру молекули вплітаються простетические групи мукополісахаридів.
2. Ліпопротеїди — комплексне з’єднання з білка і ліпіду.
3. Металлопротеиды — як простетичною групи виступають іони металів (залізо, марганець, мідь та інші).
4. Нуклеопротеиды — зв’язок білка і нуклеїнових кислот (ДНК, РНК).
5. Фосфопротєїди — конформація протеїну і залишку ортофосфорної кислоти.
6. Хромопротеиды — дуже схожі з металлопротеидами, проте елемент, що входить до складу простетичною групи, що представляє собою цілий забарвлений комплекс (червоний — гемоглобін, зелений — хлорофіл і так далі).

У кожної розглянутої групи будова та властивості білків різні. Функції, які вони виконують, також варіюються в залежності від типу молекули.

Хімічна будова білків
З цієї точки зору протеїни — це довга, масивний ланцюг амінокислотних залишків, з’єднаних між собою специфічними зв’язками, званими пептидними. Від бічних структур кислот відходять відгалуження — радикали. Така будова молекули було відкрито Е. Фішером на початку XXI століття.
Пізніше більш детально були вивчені білки, будова та функції білків. Стало ясно, що амінокислот, що утворюють структуру пептиду, лише 20, але вони здатні комбінуватися самим різним способом. Звідси і різноманітність поліпептидних структур. Крім того, в процесі життєдіяльності і виконання своїх функцій білки здатні зазнавати ряд хімічних перетворень. В результаті вони змінюють структуру, і з’являється вже зовсім новий тип з’єднання.
Щоб розірвати пептидний зв’язок, тобто порушити білок, будова ланцюгів, потрібно підібрати дуже жорсткі умови (дію високих температур, кислот або лугів, каталізатора). Це пояснюється високою міцністю ковалентних зв’язків в молекулі, а саме в пептидної групи.

Виявлення білкової структури в умовах лабораторії проводиться за допомогою биуретовой реакції — впливу на поліпептид свежеосажденным гідроксидом міді (II). Комплекс пептидної групи і іона міді дає яскраво-фіолетове забарвлення.
Існує чотири основні структурні організації, кожна з яких має свої особливості будови білків.
Рівні організації: первинна структура
Як уже згадувалося вище, пептид — це послідовність амінокислотних залишків з включеннями, коферментами або ж без них. Так ось первинної називають таку структуру молекули, яка є природним, природним, являє собою істинно амінокислоти, сполучені пептидними зв’язками, і більше нічого. Тобто поліпептид лінійної будови. При цьому особливості будови білків такого плану — в тому, що таке поєднання кислот є визначальним для виконання функцій білкової молекули. Завдяки наявності даних особливостей можливо не тільки ідентифікувати пептид, але і передбачити властивості і роль зовсім нового, ще не відкритого. Приклади пептидів, що володіють природним первинним будовою, — інсулін, пепсин, хімотрипсин та інші.

Вторинна конформація
Будова та властивості білків цієї категорії дещо змінюються. Така структура може сформуватися спочатку від природи або при впливі на первинну жорстким гідролізом, температурою або іншими умовами.
Ця конформація має три різновиди:

1. Рівні, правильні, стереорегулярные витки, побудовані із залишків амінокислот, які закручуються навколо основної осі з’єднання. Утримуються разом тільки водневими зв’язками, що виникають між киснем однієї пептидної угруповання і воднем іншого. Причому будова вважається правильним з-за того, що витки рівномірно повторюються через кожні 4 ланки. Така структура може бути як левозакрученной, так і правозакрученной. Але в більшості відомих білків переважає правовращающего ізомер. Такі конформації прийнято називати альфа-структурами.
2. Склад і будова білків наступного типу відрізняється від попереднього тим, що водневі зв’язки утворюються не між рядом стоять по одній стороні молекули залишками, а між значно віддаленими, причому на досить велику відстань. З цієї причини вся структура приймає вигляд кількох хвилеподібних, звивистих змійкою поліпептидних ланцюжків. Є одна особливість, яку повинен виявляти білок. Будова амінокислот на відгалуженнях має бути максимально коротким, як у гліцину або аланіну, наприклад. Цей тип вторинної конформації носить назву бета-листів за здатність ніби злипатися при утворенні загальної структури.
3. Відноситься до третього типу будову білка біологія позначає як складні, разноразбросанные, невпорядковані фрагменти, що не володіють стереорегулярностью і здатні змінювати структуру під впливом зовнішніх умов.

Прикладів білків, що мають вторинну структуру від природи, не виявлено.

Третинне освіта
Це досить складна конформація, що має назву «глобула». Що собою являє такий білок? Будова його ґрунтується на вторинній структурі, однак додаються нові типи взаємодій між атомами угруповань, і вся молекула ніби згортається, орієнтуючись таким чином на те, щоб гідрофільні угруповання були спрямовані всередину глобули, а гідрофобні — назовні.
Цим пояснюється заряд білкової молекули в колоїдних розчинах води. Які ж типи взаємодій тут присутні?

1. Водневі зв’язки — залишаються без змін між тими самими частинами, що й у вторинній структурі.
2. Гідрофобні (гідрофільні) взаємодії — виникають при розчиненні поліпептиду в воді.
3. Іонні тяжіння — утворюються між разнозаряженными групами амінокислотних залишків (радикалів).
4. Ковалентні взаємодії — здатні формуватися між конкретними кислотними ділянками — молекулами цистеїну, вірніше, їх хвостами.

Таким чином, склад і будова білків, що володіють третинної структурою, можна описати як згорнуті в глобули поліпептидні ланцюги, утримують і стабілізуючі свою конформацію за рахунок різних типів хімічних взаємодій. Приклади таких пептидів: фосфоглицераткеназа, тРНК, альфа-кератин, фіброїн шовку і інші.
Четвертинна структура
Це одна з найскладніших глобул, яку утворюють білки. Будова та функції білків такого плану дуже багатогранні і специфічні.
Що собою являє така конформація? Це кілька (в деяких випадках десятки великих і дрібних поліпептидних ланцюгів, які формуються незалежно один від одного. Але потім за рахунок тих же взаємодій, що ми розглядали для третинної структури, всі ці пептиди скручуються і переплітаються між собою. Таким чином виходять складні конформаційні глобули, які можуть містити атоми металів, і ліпідні угруповання, і вуглеводні. Приклади таких білків: ДНК-полімераза, білкова оболонка тютюнового вірусу, гемоглобін та інші.

Всі розглянуті нами структури пептидів мають свої методи ідентифікації в лабораторних умовах, засновані на сучасних можливостях використання хроматографії, центрифугування, електронної та оптичної мікроскопії і високих комп’ютерних технологіях.
Виконувані функції
Будова та функції білків тісно корелюють один з одним. Тобто кожен пептид відіграє певну роль, унікальну і специфічну. Зустрічаються і такі, які здатні виконувати в одній живій клітині відразу кілька значних операцій. Однак можна в узагальненому вигляді виразити основні функції білкових молекул в організмах живих істот:

1. Забезпечення руху. Одноклітинні організми, або органели, або деякі види клітин здатні до пересувань, скорочень, переміщень. Це забезпечується білками, що входять до складу структури їх рухового апарату: війок, джгутиків, цитоплазматичної мембрани. Якщо ж говорити про нездатних до переміщень клітинах, то білки можуть сприяти їх скорочення (міозин м’язів).
2. Поживна або резервна функція. Являє собою нагромадження білкових молекул в яйцеклітинах, зародках і насінні рослин для подальшого заповнення відсутніх поживних речовин. При розщепленні пептиди дають амінокислоти та біологічно активні речовини, які необхідні для нормального розвитку живих організмів.
3. Енергетична функція. Крім вуглеводів, сили організму можуть давати і білки. При розпаді 1 г пептиду вивільняється 17,6 кДж корисної енергії у формі аденозинтрифосфорної кислоти (АТФ), яка витрачається на процеси життєдіяльності.
4. Сигнальна і регуляторна функція. Полягає у здійсненні ретельного контролю за процесами, що відбуваються і передачі сигналів від клітин до тканин, від них до органів, від останніх до систем і так далі. Типовим прикладом може служити інсулін, який чітко фіксує кількість глюкози в крові.
5. Рецепторна функція. Здійснюється шляхом зміни конформації пептиду з одного боку мембрани і залучення реструктуризацію іншого кінця. При цьому і відбувається передача сигналу та необхідної інформації. Найчастіше такі білки вбудовуються в цитоплазматичні мембрани клітин і здійснюють суворий контроль над усіма речовинами, що проходять через неї. Також сповіщають про хімічних і фізичних змін навколишнього середовища.
6. Транспортна функція пептидів. Її здійснюють білки-канали і білки-переносники. Роль їх очевидна — транспортування необхідних молекул до місця з низькою концентрацією з частин з високою. Типовим прикладом служить перенесення кисню і діоксиду вуглецю по органам і тканинам білком гемоглобіном. Ними ж здійснюється доставка сполук з невисокою молекулярною масою через мембрану всередину клітини.
7. Структурна функція. Одна з найважливіших із тих, які виконує білок. Будова всіх клітин, їх органел забезпечується саме пептидами. Вони подібно до каркаса задають форму і структуру. Крім того, вони ж її підтримують і видозмінюють у разі необхідності. Тому для росту і розвитку всіх живих організмів необхідні білки в раціоні харчування. До таких пептидів можна віднести еластин, тубуліну, колаген, актин, кератин і інші.
8. Каталітична функція. Її виконують ферменти. Численні і різноманітні, вони прискорюють всі хімічні і біохімічні реакції в організмі. Без їх участі звичайне яблуко в шлунку змогло б перетравитися тільки за два дні, з великою ймовірністю загнив при цьому. Під дією каталази, пероксидази та інших ферментів цей процес відбувається за дві години. В цілому саме завдяки такій ролі білків здійснюється анаболізм і катаболізм, тобто пластичний та енергетичний обмін.

Захисна роль
Існує кілька типів загроз, від яких білки покликані оберігати організм.
По-перше, хімічна атака травмуючих реагентів, газів, молекул, речовин різного спектру дії. Пептиди здатні вступати з ними в хімічну взаємодію, переводячи в нешкідливу форму або ж просто нейтралізуючи.
По-друге, фізична загроза з боку ран — якщо білок фібриноген вчасно не трансформується в фібрин на місці травми, то кров не згортається, а значить, закупорка не відбудеться. Потім, навпаки, знадобиться пептид плазмін, здатний згусток розсмоктати і відновити прохідність судини.
по-третє, загроза імунітету. Будова і значення білків, що формують імунну захист, вкрай важливі. Антитіла, імуноглобуліни, інтерферони — все це важливі і значущі елементи лімфатичної та імунної системи людини. Будь-яка чужорідна частинка, шкідлива молекула, отмершая частина клітини або ціла структура підлягає негайному дослідженню з боку пептидного з’єднання. Саме тому людина може самостійно, без допомоги лікарських засобів, щодня захищати себе від інфекцій і нескладних вірусів.
Фізичні властивості
Будова білка клітини досить специфічний і залежить від виконуваної функції. А от фізичні властивості всіх пептидів схожі і зводяться до наступним характеристикам.

1. Вага молекули — до 1000000 Дальтон.
2. У водному розчині формують колоїдні системи. Там структура набуває заряд, здатний змінюватись в залежності від кислотності середовища.
3. При впливі жорстких умов (опромінення, кислота або луг, температура і так далі) здатні переходити на інші рівні конформацій, тобто денатурувати. Даний процес у 90% випадків незворотній. Однак існує і зворотний зсув — ренатурация.

Це основні властивості фізичної характеристики пептидів.