Білки. Матеріал для учнів 10 класу.

                            Білки

Чи думали ви колись, що наш організм – це, по суті, набір мікроскопічних ланцюгів? Напевне ні! Мова йде про макромолекули, які формою нагадують ланцюги. Серед макромолекул білки складають найбільшу групу. До них належать антитіла, деякі ферменти, гормони. Незліченна армія антитіл, або імуноглобулінів, нейтралізує в нашому організмі дію таких нападників, як бактерії та віруси. Інші глобуліни беруть участь у процесі зсідання крові. В організмі людини ферменти виконують роль каталізаторів, тобто прискорюють перебіг хімічних процесів, приміром, під час травлення. Гормони виділяються безпосередньо в кров й стимулюють або гальмують діяльність різних органів.

Білки – це вища форма розвитку органічних речовин, основна складова частина клітин, вони входять до складу всіх живих організмів. Білки тіла людини складають 40-50% з розрахунку на суху вагу. В організмі є тисячі білкових речовин, причому кожний білок виконує строго визначену функцію.

У живому організмі не існує ділянки, де б не було білків. Вони є у крові, м’язах, мозку, навіть входять до складу емалі зубів.

Білки – це нітрогеновмісні органічні сполуки, які складаються із залишків α –амінокислот з’єднаних пептидними зв’язками.

Елементний склад білків

C – 50–55% H – 6–7% O – 21–24% S – 0,3–2,5% N – 15–18% P, Fe, Mg, Cu, Zn, I, Cl, Br.

Вміст білків у продуктах харчування: сир – 20-30%; соя – 35%; горох – 26%; риба, м’ясо – 20%; курячі яйця – 13%; макарони – 9-13%; гречка – 11%; пшоно – 10%; рис, хліб – 8%; молоко – 3,5%.

Склад макромолекул білків. Нині встановлено, що більшість білків складається із 22 різних амінокислот. Залишки амінокислот у білковій молекулі багаторазово повторюються у різних комбінаціях. Цим пояснюється велика кількість різних білків. Кількість амінокислотних залишків дуже різна: в інсуліні – 51, міоглобіні близько 140, тому й молекулярна маса становить від 10 тисяч до кількох мільйонів.

Встановлення структури білків – дуже складна проблема, тому що вони характеризуються не лише хімічним складом та порядком чергування амінокислотних ланок у поліпептидному ланцюгу, але й формою та просторовим положенням пептидних ланцюгів.

Класифікація білків

А. За складом:
а) протеїни – прості білки, складаються лише із залишків амінокислот;
б) протеїди – складні білки, крім залишків амінокислот містять залишки речовин небілкової природи.
Б. За будовою:
а) глобулярні – молекули шаровидної форми (наприклад, у яйцях, ікрі, злаках, картоплі, капусті та ін.);
б) фібрилярні – ниткоподібні, волокнисті (кератин шерсті, колаген й еластин сполучних тканин м’яса).
В. За вмістом амінокислот:
а) повноцінні – містять всі незамінні амінокислоти;
б) неповноцінні – відсутня хоча б одна незамінна амінокислота.

Структура білків

Окремі амінокислоти з’єднуються між собою й утворюють ланцюг, який набуває певної просторової структури: спіральної, складчастої, тощо, яка, в свою чергу складає у тривимірну структуру. Ця структура може бути лише однією із субодиниць складного білка. Кожен білок має свою форму, яка залежить від його просторової структури.

Олександр Якович Данилевський (1838 – 1923 р. р.) вивчав структуру білків, довів наявність пептидного зв’язку.

Рис. 66. Схема структури білкової молекули

Розрізняють такі структури білкової молекули:

Первинна – послідовність амінокислот у лінійному поліпептидному ланцюзі. Зв’язок пептидний. Визначає специфіку білків. Якщо хоч одну амінокислоту в гемоглобіні крові замінити іншою, то виникає захворювання «серповидна анемія».

Вторинна – просторова конфігурація білкової молекули, що нагадує спіраль. Зв’язок між витками спіралі водневий СО–NН.

Третинна – просторове розміщення спіралі зумовлює функціональну активність білків. Зв’язки: дисульфідні місточки S–S; естерні місточки СООН–ОН; солеві місточки СООН–NН₂; водневий.

Четвертинна – полімерне утворення білків, мономерами яких є макромолекули. Наприклад, молекула гемоглобіну складається з поліпептидних ланцюгів (первинна структура), скручені у спіраль (вторинна структура), які в свою чергу згорнуті у клубок (третинна структура) й об’єднані по чотири (четвертинна структура).

Рис. 67. Комп’ютерна модель білка рибосоми.
Його третинна структура передана різними кольорами.
Просторові структури зображені спіральками й стрічкоподібними складками

Физичні властивості

Будовою білків пояснюються їхні різноманітні властивості. Вони мають різну розчинність: одні розчиняються у воді, інші – у розведених розчинах нейтральних солей, а деякі зовсім не здатні розчинятися.

Хімічні властивості

1. Гідроліз білків. Найважливішою властивістю білків є здатність їх до гідролізу. Гідроліз – розпад до амінокислот під дією ферментів в живих організмах або при нагріванні з розчинами кислот чи лугів.

2. Денатурація – порушення вторинної, третинної структури білка під впливом деяких факторів: дії сильних кислот й лугів, етанолу, солей важких металів, нагрівання, радіації, механічного впливу тощо.

3. Розклад. При сильному нагріванні (горінні, гнитті) відбувається повне руйнування білкових молекул й виділення летких продуктів, які мають запах паленого пір’я.

4. Амфотерність – взаємодія з кислотами й лугами з утворенням солей.

Наявність білків можна виявити за допомогою кольорових реакцій на білки. Біуретова реакція виявляє наявність у білку пептидного зв’язку. Ксантопротеїнова реакція дає можливість виявити в молекулах білків циклічні амінокислоти, які містять бензольне ядро-фенілаланін, тирозин й триптофан. Під впливом нітратної кислоти відбувається нітрування бензольного кільця амінокислот з утворенням нітросполук (динітротирозин) жовтого кольору. Внаслідок дії лугу утворюється натрієва сіль динітротирозину оранжевого кольору.

Лабораторний дослід 14.  Кольорові реакції на білки

Дослід 1. Біуретова реакція
Налийте у пробірку розчин білка об’ємом 1-2 мл й добавте таку саму кількість лугу та 2-3 краплі розчину купрум (II) сульфату. Суміш енергійно збовтайте. Розчин набуде синьо-фіолетового або рожево-фіолетового забарвлення.
Дослід 2. Ксантопротеїнова реакція
Налийте у пробірку розчин білка об’ємом 1-2 мл, добавте концентровану нітратну кислоту об’ємом 0,5-1мл й обережно нагрійте. Осад забарвлюється в жовтий колір. Після охолодження по краплях добавте розчин лугу до появи оранжевого забарвлення.

Значення білків у життєдіяльності організмів

1г білка –17,6 кДж.

В організмах тварин чи людини під час травлення білкові молекули гідролізуються до амінокислот, які розчиняючись у водному середовищі проникають у кров й надходять до всіх органів та тканин. Тут найбільше амінокислот витрачається на синтез білків органів й тканин, частина йде на синтез гормонів, ферментів, а частина розкладається до кінцевих продуктів з виділенням енергії.

Добова норма білків: 100-150 г.

Білки виконують такі функції:

• Будівельну – утворення клітин, тканин, гормонів.
• Транспортну – перенесення білковими тілами речовин в організмі (перенесення кисню гемоглобіном крові).
• Рухову – рух м’язів, війок, джгутиків.
• Захисну – здатність антитіл знищувати хвороботворні мікроорганізми.
• Енергетичну – забезпечення організму енергією (12 % енергії, 1 г білка – 17,6 кДж).
• Рецепторну – передача імпульсів в центральну нервову систему.
• Підтримання кислотно-лужної рівноваги організму.
• Приймає участь у рості та розмноженні.

Підсумок:

• Однією з характерних властивостей білків є їх велика відносна молекулярна маса. Величезні розміри молекул білка зумовлюють колоїдний характер їх водних розчинів.
• Оскільки білки містять карбоксильні групи й аміногрупи, то вони проявляють амфотерні властивості.
• Білки, які містять у своєму складі всі незамінні амінокислоти, називають повноцінними, а білки, у яких відсутня хоча б одна незамінна амінокислота – неповноцінними.
• Розрізняють первинну, вторинну, третинну й четвертинну структури білкових молекул.
• Кольоровими реакціями на білок є біуретова й ксантопротеїнова реакції.

?

1. Що таке білки і яка їх форма? Назвіть функції білків в організмі.
2. Що ви розумієте під структурою білка? Які структури білків ви знаєте?
3. Яка роль гідролізу білка для організму?
4. Якою є роль білків у процесах життєдіяльності людини й тварин?
5. Чим процес гідролізу відрізняється від розкладу білка?
6. Наведіть приклади денатурації білка. Що таке денатурація?
7. Чому білкову їжу не можливо замінити вуглеводневою?
8. Чому білки називають біополімерами?
9. Чому білки виявляють різні властивості?
10. Яким способом можливо довести наявність білків у продуктах харчування?

Завдання для самоконтролю

■
574. Наведіть напівструктурні формули амінопропанової кислоти. Які хімічні властивості прявляє кислота за рахунок функціональних груп? Запишіть рівняння з калій гідроксидом, нітратною кислотою та хлоридною кислотою.
575. Запишіть формулу фрагмента молекули білка з двох амінокислот – амінооцтової та амінопропіонової.
576. Запишіть три варіанти приєднання в ланцюжок амінокислот: гліцин, аланін, фенілаланін.
577. Запишіть рівняння гідролізу фрагмента молекули білка складу:
… – NH – СН2 – СО – NH – СН2 – СО – NH – СН2 – СО –…
Які речовини утворюються?
578. Запишіть формули ізомерів амінобутанової кислоти, назвіть їх
▲
●
579. Білки – це…
а) природні полімери;
б) синтетичні полімери;
в) мономери.
580. Денатурація білків – це…
а) розпад до амінокислот;
б) повне руйнування білкових молекул;
в) порушення функції білка.
581. Які з наведених сполук є амінокислотами:
а) метиламін;
б) мурашина кислота;
в) цистеїн?
●●
582. Напишіть структурну формулу амінооцтової кислоти.
583. Які зв’язки беруть участь в утворенні молекули білка:
а) йонні;
б) водневі;
в) пептидні;
г) ковалентні.
Наведіть приклад.
584. Структура білкової молекули, яка вказує на послідовність амінокислот у лінійному ланцюгу називається:
а) первинною;
б) вторинною;
в) третинною.
585. Напишіть рівняння реакції утворення дипептиду:
а) амінооцтової кислоти;
б) амінобутанової кислоти, використовуючи відповідні амінокислоти.
586. Назвіть дипептиди, формули яких:
а) ;
б) .
587. Напишіть рівняння реакцій, характерних для α–амінопентанової кислоти.
●●●●
588. Напишіть структурні формули білків, у яких послідовно зв’язані:
а) фенілаланін, аланін, тирозин;
б) аланін, лізин, гліцин.
589. Яку масу риби, м’яса чи сиру повинна споживати доросла людина, щоб забезпечити добову потребу білка масою 120 г у раціоні? Масова частка білка у 100 г м’яса – 20%, рибі – 18%, сирі – 34%.
590. Яка маса солі утвориться при взаємодії α–аміномасляої кислоти масою 30,3 г з хлоридною кислотою, масою 12 г?