вівторок, 25 жовтня 2016 р.

Будова білка. Структура білка. Матеріал для учнів 10 класу.


                                 Рівні структурної організації білкової молекули


Первинна структура молекули білка визначається кількістю та послідовністю амінокислотних залишків у ній, які з’єднані між собою пептидними зв’язками.


Вторинна структура молекули білкаформується за рахунок водневого зв’язку між групами –NH – i –CO – даного поліпептидного ланцюга, що приводить до упорядкування розміщення в просторі поліпептидного ланцюга у вигляді спіральної (α-спіраль) або складчастої структури (β-структура).

α-спіраль β-структура
Третинна структура молекули білка утворюється внаслідок взаємодії між боковими відгалуженнями поліпептидних ланцюгів. Це призводить до формування водневих, дисульфід них, іонних (сольових), вандерваальсових та інших зв’язків. Поліпептидні ланцюги згортаються в певному порядку, що призводить до утворення просторової конфігурації білкової молекули. При цьому гідрофобні радикали «втягуються» всередину молекули, а гідрофільні орієнтуються в бік розчинника, створюючи енергетично вигідну конфігурацію білкової молекули.

Четвертинна структура білкової молекули є асоціацією декількох субодиниць поліпептидної природи, мають первинну, вторинну і третинну структури, або глобул, що сполучені у єдину складну молекулу. Окремі субодиниці називаються протомери, а їх комплекс – мультимер. Кількість протомерів – різна: від 4 у гемоглобіні до кількох тисяч у білка тютюнової мозаїки.
Гемоглобін Самоукладання вірусу табачної мозаїки
Структура молекули білка дуже лабільна й легко змінюється під впливом різних факторів, що приводить до зміни їх нативних властивостей – фізичних, фізико-хімічних і біологічних властивостей.
Фактори, що впливають на зміну структури і стану білків:
t температура;
t механічний вплив (струшування, збивання);
t дія лугів, кислот;
t дегідратація при сушінні або заморожуванні.

Немає коментарів:

Дописати коментар